アブストラクト（25巻1号：神奈川歯学）

神奈川歯学

Japanese

Title　： ウシ顎関節円板プロテオグリカンの分離精製とその生化学的検討
Subtitle　： 原著
Authors　： 門倉篤人, 鈴木祥井
Authors（kana）　：
Organization　： 神奈川歯科大学矯正学教室
Journal　： 神奈川歯学
Volume　： 25
Number　： 1
Page　： 77-92
Year/Month　： 1990 / 6
Article　： 原著
Publisher　： 神奈川歯科大学学会
Abstract　： 「緒言」 顎関節は, 顎運動に伴い常に種々の機械的刺激を受ける組織であるため, 顎顔面の成長発育の管理や顎口腔機能障害の予防および治療を目的とする歯科領域に重要な関わりを持つ. 特に顎関節の構成要素の1つである顎関節円板は, 顎関節症などの病変において最も影響を受ける組織であり, その構成成分の解明は, 顎関節の生理機能を解明するうえで重要な意義を持つものと思われる. 一般に顎関節円板はもとより軟骨, 皮膚, 血管, 腱などの結合組織において間葉系の細胞が作る細胞外基質は, それぞれの組織の形態や機能を支えていると考えられている. この細胞外基質はコラーゲンと非コラーゲン蛋白とから構成され, 非コラーゲン蛋白の1つであるプロテオグリカンは, 組織の構築物質として形態形成に重要であるばかりでなく, 細胞の分化においても細胞環境を調節する成分として重要な働きを担っている. これまでにプロテオグリカンの組織特異性や機能に関して多くの知見が報告されており, 発生, 成長, 老化などの生理的変化ばかりでなく, 種々の疾患によっても量的, 質的に変化することが知られている.
Practice　： 歯科学
Keywords　： 顎関節円板, プロテオグリカン, デルマタン硫酸

English

Title　： Purification and Partial Characterization of Proteoglycans of Bovine Articular Disc
Subtitle　：
Authors　： Atsuto KADOKURA, Yoshii Suzuki
Authors（kana）　：
Organization　： Department of Orthodontics Kanagwa Dental College
Journal　： Kanagawa Shigaku
Volume　： 25
Number　： 1
Page　： 77-92
Year/Month　： 1990 / 6
Article　： Original article
Publisher　： Kanagawa Odontological Society
Abstract　： [Abstract]: The temporomandibular joint (TMJ) provides articulation between the jaw and cranium, which associate with jaw movement and growth. The articular disc of TMJ separates the surfaces of the temporal bone and mandibular condyle. An understanding of its biochemical composition is very important, because the TMJ exhibits variety of pathological derangements incluceding anterior displacement of disc. Proteogycan (PG), major component of the disc, is one of the non-collagenous protein, which relates to the tissue viscoelasticity and physiological stress. This paper describe the isolation and characterization of proteogycans from bovine articular disc. Articular discs obtained from bovine were cutted into small pieces. They were then extracted with 0.05 M Tris-HCl buffer, pH 7.4, containing 4 M guanidim HCl (Gdm HCl) and protease inhibitors for 12h at 4℃. PGs were isolated by chomatography of Gdm HCl extract. The sequential chromatography steps consisted of ion-exchange chromatography on DEAE-Sephacel in 4 M Urea, rechromatography of FPLC Superose 6 in 4 M Urea. The two forms of PGs (on SDS-PAGE, Mr = 120 ～ 130 K and 200 K) were isolated by these steps. The core protein of two forms of PGs liberated by chondroitinase ABC were shown by SDS-PAGE as Mr = 58,000. Also the glycosaminoglycan (GAG) chains of PGs liberated by papain digestion were shown by SDS-PAGE as Mr = 70 ～ 80 K. Moreover GAG chains of PGs were consisted of chondroitin sulfate A, C and dermatan sulfate. Antisera raised against bovine periodontal ligament PGs cross-react with core protein of disc PGs (obtained after chondroitinase digestion), but not with bone small PG. These datas suggested that two forms of PGs have a identical core protein. However 120 ～ 130 K PG might have one GAG chain, and 200 K PG might have two GAG chains. These small PGs were different from bone small PG, especially dermatan sulfate contents, which may be important in disc tissue.
Practice　： Dentistry
Keywords　：