アブストラクト（37巻1号：神奈川歯学）

神奈川歯学

Japanese

Title　： ラットの骨オステオポンチンの分解に関する研究
Subtitle　：
Authors　： 宮川順充
Authors（kana）　：
Organization　： 神奈川歯科大学歯科矯正学講座
Journal　： 神奈川歯学
Volume　： 37
Number　： 1
Page　： 10-22
Year/Month　： 2002 / 3
Article　： 原著
Publisher　： 神奈川歯科大学学会
Abstract　： オステオポンチン(OPN)は骨および歯周石灰化組織の細胞外基質を構成する, 高度にリン酸化されたシアロタンパク質として知られている1～6). 当初OPNは骨組織に特異的なタンパク質として注目されたが, その後骨をはじめ象牙質, セメント質, 肥大軟骨層, 腎臓, 脳, 子宮筋層腺細胞, 血管組織, 子宮および子宮脱落膜の絨毛膜細胞栄養芽層, 耳介神経節, 唾液, 汗腺, 胆管および膵管, 遠位曲尿細管, 消化管, マクロファージおよびTリンパ球など多様な組織, 細胞に存在していることがわかってきた7～12). また胎生期や損傷の治癒過程における線維芽細胞にも発現が認められている8). 骨においてOPNは前骨芽細胞13, 14), 骨細胞15), 破骨細胞16)により産生され, 石灰化前線に多く認められるため石灰化に対して促進的に機能していると考えられていたが, 最近では逆にアパタイト結晶の形成には抑制的に働くという報告もされている17, 18). OPNはこのような石灰化細胞外基質に存在する一方, 血液をはじめ母乳19), 尿20), 精液21)のような体液にも存在が確認されており, 特に近年では免疫機構との関連性が示唆されている22～25).
Practice　： 歯科学
Keywords　： Osteopontin, MMP-3, MMP-7, Plasmin

English

Title　： Studies on Fragmentation of Osteopontin Extracted from Rat Bone
Subtitle　：
Authors　： Yukimitsu MIYAKAWA
Authors（kana）　：
Organization　：
Journal　： Kanagawa Shigaku
Volume　： 37
Number　： 1
Page　： 10-22
Year/Month　： 2002 / 3
Article　： Original article
Publisher　： Kanagawa Odontological Society
Abstract　： Osteopontin (OPN) is a phosphorylated sialoprotein present in mineralized tissues such as bones and teeth. It has been considered as an important molecule in calcification and cell attachment of which activity is mediated through arginine-glycine-aspartic acid (RGD) motif. OPN is cleaved by thrombin, a serine proteinase,and resulting fragments of OPN have increased activities for cell attachment and cell migration. The extract of acidic macromolecules from the bone show a variety of molecular sizes when analyzed by gel electrophoresis followed by Stains All staining. It is suggested that some of the small molecules may be degradation products of the large molecules. The purpose of this study is to investigate the enzymes responsible for cleaving OPN and study their characteristics and possible functions. Bone proteins were extracted from calvarias of 5-8 weeks old rats with 50mM Tris/HCl buffer, pH 7.4, containing 4.0M guanidine hydrochloride, 0.5M EDTA and several protease inhibitors. OPN was purified by anion exchange chromatography followed by molecular sieve gel chromatography. Recombinant human Matrix metalloproteases (MMPs) and serine proteinases were used as enzymes to cleave OPN. OPN was incubated with various enzymes for 90 min and cleaved products were analyzed by SDS-PAGE. The results of the present study showed that MMP-3, MMP-7 and plasmin fragmented OPN and that the degradation process were different from that of thrombin. Furthermore, the cell attachment activities of cleaved OPN using human periodontal ligament cells and undifferentiated osteoblast (10T-Half) were increased when compared to those of the intact OPN. These results suggested that the extracellular activities of these enzymes may probably involved in allowing increased biological activities of the matrix macromolecules as well as in tissue remodeling.
Practice　： Dentistry
Keywords　： Osteopontin, MMP-3, MMP-7, Plasmin